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Effect of a molecular dipole on the ionic strength dependence of a biomolecular rate constant. Identification of the site of reaction.

机译:分子偶极子对生物分子速率常数的离子强度依赖性的影响。识别反应部位。

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摘要

A theory is proposed for determining the location of a reaction site on a protein of known tertiary structure with an asymmetric charge distribution by an analysis of the effect of ionic strength on the rate of reaction of the protein with a small ion, using equations of Brønsted (J. N. Brønsted, 1922, Z. Phys, Chem. 102:169-207), Debye and Hückel (P. Debye and E. Hückel, 1923, Phys. Z. 24:185-206), and Kirkwood (J. G. Kirkwood, 1934, J. Chem. Phys. 2:351-361). The theory is based on the fact that the dipole moment of the transition complex differs from that of the protein, which will be reflected in the ionic strength dependence of the reaction. The location of the small ion with respect to the dipole axis of the protein can be calculated from this difference. For protein-protein reactions, an a priori assumption has to be made about the orientation of one of the reaction partners, since many different orientations of the reactants with respect to each other result in dipole moments of the same magnitude.
机译:提出了一种理论,用于通过使用布朗斯台德方程分析离子强度对蛋白质与小离子反应速率的影响来确定具有不对称电荷分布的已知三级结构蛋白质上反应位点的位置(JNBrønsted,1922年,Z。Phys,Chem。102:169-207),Debye和Hückel(P. Debye和E.Hückel,1923年,Phys。Z. 24:185-206)和Kirkwood(JG Kirkwood, 1934,J.Chem.Phys.2:351-361)。该理论基于以下事实:过渡复合物的偶极矩与蛋白质的偶极矩不同,这将反映在反应的离子强度依赖性上。小离子相对于蛋白质偶极轴的位置可以从该差异中计算出来。对于蛋白质-蛋白质反应,必须对反应伙伴之一的取向做出先验假设,因为反应物相对于彼此的许多不同取向会导致相同大小的偶极矩。

著录项

  • 作者

    Koppenol, W H;

  • 作者单位
  • 年度 1980
  • 总页数
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 en
  • 中图分类

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